･･･緩衝液?僕は知らない。

難溶性電解質水溶液の電離平衡
　→水に溶けにくいが、解けたものは完全電離する
　例、AgCl（白）　K[AgCl]＝Ksp＝[Ag+][Cl-]

　イオン化傾向
　　K+　〜Al3+：どんな条件でもS2-と沈殿物を作らない
　　Zn2+〜Ni2+：塩基性条件でS2-と沈殿物を作る
　　Sn2+〜Ag+ ：どんな条件でもS2-と沈殿物を作る


高分子化合物
　低分子化合物と高分子化合物
　　分子量が1万以上のものを高分子化合物という
　　高分子化合物は低分子（単量体…モノマー）が繰り返し結合（重合）している
　　重合体（ポリマー）である

　重合の種類
　付加重合…不飽和結合を持つ単量体が繰り返し結合すること
　　エチレンに水素加えてポリエチレン。みたいな。
　縮合重合…2個以上の官能基を持つ単量体が縮合反応により繰り返し結合すること
　　　　　　2種類以上の単量体が重合することを共重合という
　　テレフタル酸＋エチレングリコール→ポリエチレンテレフタラート
　開環重合
　　カプロラクタム＋水→ナイロン6

　高分子化合物の特徴
　　分子の大きさが10^-9〜10^-7mで大きい→コロイド粒子
　　一定の分子量を持たない…平均分子量で表す
　　　分子量を求める方法
　　　　・気体にして状態方程式で求める
　　　　・溶液にして沸点上昇度で求める
　　　　・溶液にして浸透圧で求める
　　結晶の構造が不均一
　　明確な融点を持たない


食品中の化合物
　炭水化物、タンパク質、脂質
　前者二つは高分子化合物を含む


　炭水化物（糖類）
　　二酸化炭素と水を反応物として、緑色植物が光合成によって作る
　　分子式　Cm（H2O）n
　　分子内にヒドロキシル基を多く持つ（多価アルコール）
　　　→水に溶けやすいものが多い
　　単糖類、二糖類、多糖類に分類される

　　単糖類→（縮合反応で脱水）→二糖類→（縮合反応で脱水）→多糖類
　　矢印逆向きにすると加水分解になるよ。

　単糖類
　　CnH2nOn
　　　n=5のときペントース（五炭糖）、n=6のときヘキソース（六炭糖）
　　　分子内にアルデヒド基をもつもの…アルドース
　　　分子内にケトン基を持つもの　　…ケトース
　　　上の二つのどちらかを持つ。

　　主なペントース
　　　リボース：C5H10O5（RNA、ATPの成分）を還元すると
　　　デオキシリボース：C5H10O4（DNAの成分）になる
　　　･･･ああ、デ･オキシなのか。それで酸素がない。へえ。

　　主なヘキソース
　　　グルコース（ブドウ糖）
　　　マンノース（例、こんにゃく）
　　　ガラクトース（例、寒天）
　　　　この三つは立体異性体である。アルドース。
　　　フルクトース（果糖）←これはケトース

　　　フルクトースの結晶中の構造
　　　　六員環式構造（ピラノース）⇔鎖式構造⇔五員環式構造（フラノース）

　　　ヘキソースがαかβか見分けるときは二番目の炭素を見る。
　　　OHが上側だったらβで下向きだったらα。と書いてある。
　　　アルデヒド基を持つと銀鏡反応やフェーリング反応が起きる。
　　　ケトースでもフルクトース的なものを持ってると還元性を示すよ。
　　　ヘミアセタール結合だね。

　二糖類
　　単糖類×2−水って認識でいいと思うよ。
　　マルトース（麦芽糖）⇔α-グルコース＋α-グルコース
　　　正反応での酵素はマルターゼ。
　　　ああ、結合はα-1,4グリコシド結合。
　　スクロース（ショ糖）⇔α-グルコース＋β-フルクトフラノース（フルクトース）
　　　正反応での酵素はスクラーゼ（インベルターゼ）
　　　1,2グリコシド結合が存在。
　　　…困ったら二糖類はグリコシド結合書けばいいと思うのは僕だけですか。
　　　あ。還元性を持ちません。これ重要。
　　ラクトース（乳糖）⇔α-グルコース＋β-ガラクトース
　　　正反応での酵素はラクターゼ。
　　　β-1,4ガラクシド結合したものらしいよ。…要らない気がする。
　　セロビオース⇔β-グルコース＋β-グルコース
　　　正反応での酵素はセルラーゼ。

　多糖類
　　デンプン　…α-グルコースの重合体 　　セルロース…β-グルコースの重合体

　　デンプン。
　　　アミロースとアミロペクチンの構造がある。
　　　アミロース　　…α-グルコースが直鎖状に結合
　　　アミロペクチン…α-グルコースが枝分かれのある鎖状に結合
　　　前者はα-1,4グリコシド結合、後者は加えてα-1,6グリコシド結合が存在。
　　　アミロースよりアミロペクチンの方がデンプン内に多く存在するよ。
　　　アミロースは熱水に溶けるよ。アミロペクチンより小さいよ。

　　セルロース。
　　　β-1,4グリコシド結合。セロビオース構造。
　　　直鎖状であり螺旋構造はない→ヨウ素デンプン反応は起きない。
　　　水素結合によりシート状になっている。
　　　　→丈夫な構造になっている。
　　　　　細胞壁の主成分として植物の体を支持
　　　　　繊維として利用
　　　還元性はない。熱水にも溶けない。非常に安定した物質だそうですよ。

　タンパク質
　　α-アミノ酸の重合体。
　　α位の炭素にカルボキシル基とアミノ基と水素と側鎖がくっついてる。
　　側鎖がHなのがグリシン。CH3なのがアラニン。
　　それぐらいは覚えておけと言っていた気がする。

　アミノ酸
　1,光学異性体（鏡像異性体）が存在（グリシンはのぞく）
　　　α位の炭素が不斉炭素原子だからだね。
　　　　生理活性（生体内における働き）が異なる
　　　　旋光性が異なる
　　　生体内に存在するアミノ酸は全てL型である。
　2,双性イオンが存在する
　　NH2（塩基）⇔NH3+、COO-（等電点）⇔COOH（酸性）となる。
　　1分子中に正と負に帯電した部分を持つ。
　　電価がつりあう点が等電点。
　　…ああ、等電点だとCOOHのHがNH2サイドに行ってるのか。

　　酸性アミノ酸
　　　…側鎖にカルボキシル基を含むアミノ酸。等電点が小さい。
　　　　例　グルタミン酸、アスパラギン酸
　　塩基性アミノ酸
　　　…側鎖にアミノ基を含むアミノ酸。等電点が大きい。
　　　　例　リシン、アルギニン

　　等電点の違いを利用したアミノ酸の単離が可能。
　　まあ具体的なpHはでないだろ。
　　したがって上のの原理を覚えておけば可能かと。

　3,アミノ基、カルボキシル基があるため水に溶けやすい。親水基だよ。
　4,固体中でも双性イオンとして存在→イオン結晶に近い（融点が高い）

　タンパク質
　　α-アミノ酸が縮合重合したもの
　　生物の体を構成する構造体や栄養源酵素（触媒）ホルモンとして存在する
　　アミノ酸→ジペプチド→トリペプチド→ポリペプチド（タンパク質）
　　種類が多い

　　タンパク質の構造
　　　一次構造（直線状）
　　　　↓　配列順序は順列ですよ。N末端とC末端が存在します。
　　　二次構造（螺旋状、ジグザグ状）
　　　　↓　ポリペプチド鎖が作るよ。水素結合が関係するよ。
　　　三次構造（二次構造が更に折りたたまれて出来る球体）
　　　　↓　水素結合とS-S結合（ジスルフィド結合）が関係するよ。
　　　四次構造（三次構造がいっぱい）

　　　単純タンパク質（アミノ酸だけ）と複合タンパク質に分かれますよ。
　　　タンパク質の種類を決定するのは一次構造なのです。
　　　　←一次構造を決定するのは遺伝子（DNA）なのです。





　　DNA
　　　ヌクレオチドが縮合重合したものだそうですよ。
　　　リン酸とデオキシリボースと塩基（アデニン、チミン、シトシン、グアニン）
　　　塩基は左からA,T,C,Gで表せるのです。
　　　AとGをプリン塩基というそうでビールのプリン体云々はこれだそうです。
　　　取りすぎると痛風になるよ。卵とかね。贅沢病だっけ。
　　　核内で鋳型となってコピーされるのです。転写というのです。
　　　･･･ん、それでRNAなるものが出来上がるの?

　　RNA
　　　3つ集まることでアミノ酸を指定するそうですよ。それを翻訳というのです。
　　　リボソームとかいう生物選択さんには懐かしい名前が出てくるようだ。
　　　いや、打った覚えがあるなあ、って。

　　タンパク質の性質
　　　水への溶解度は種類により異なるが塩の水溶液にはよく溶ける（塩溶）
　　　タンパク質の溶液はコロイド溶液になる
　　　熱やpH、金属イオンにより、立体構造（高次構造）が壊れる（変性）

　　タンパク質の検出
　　　1,ビウレット反応
　　　　タンパク質＋水酸化ナトリウム水溶液＋硫酸銅水溶液→赤紫色。
　　　　ペプチドが2個以上だと反応するのはペプチド結合の検出だからですよ。
　　　　銅とくっつくと呈色反応を示すのです。

　　　2,キサントプロテイン反応
　　　　タンパク質＋濃硝酸→（加熱）→黄色＋塩基（アンモニアとか）→橙黄色
　　　　ベンゼン環がニトロ化されてそんな色になるんだよ。
　　　　･･･ああ、某化学部の方々が指がー、とか騒いでたやつだね。
　　　　チロシン、フェニルアラニン、トリプトファンがなるのです。
　　　　なおフェニルアラニンのベンゼン環は比較的安定だからなりにくいって。
　　　　まあそんなことはテストには出ない。

　　　3,ニンヒドリン反応
　　　　タンパク質＋ニンヒドリン→紫
　　　　アミノ基とニンヒドリンが反応しての呈色反応。
　　　　･･･アミノ酸の癖してアミノ基持ってないやつがいるのか。
　　　　プロリンは黄色くなるってよ。でもやってないよね多分。

　　　4,タンパク質＋水酸化ナトリウムの固体→アンモニア
　　　　要するにタンパク質内の窒素を引っ張るんだね。


　　　5,タンパク質＋水酸化ナトリウム水溶液
　　　　　→（加熱、酢酸鉛（�U））→硫酸鉛（�U）↓（黒）
　　　　硫黄を含むアミノ酸の場合起きるよ。
　　　　システインとかメチオニンとか。

　　酵素（生体触媒）･･･生体内において重要な働きをするタンパク質のひとつ。
　　　→触媒作用がある。活性化エネルギーを小さくするの。
　　　ペプチド結合もとい水素結合で複雑な形をつくるよ。活性部位というよ。
　　　んで反応物（基質）は形があわないと反応しないよ。
　　　それがくっついて出来る活性化状態を酵素基質複合体というよ。

　　　基質特異性･･･特定の分子（基質）じゃないと作用しないよ。
　　　反応特異性･･･特定の反応しか起こせないよ。

　　　無機触媒との違い。
　　　　最適温度（30〜40℃）とか最適pH（まあ色々）が決まっているよ。
　　　　　温度は無機の場合高温ほど働くよ。でも酵素は高温すぎると変性するよ。
　　　　　pHはたいていのものは5〜8。ペプシンは1〜2。

　　　主な酵素
　　　　アミラーゼ　：デンプン→グルコース、デンプン→マルトース
　　　　マルターゼ　：マルトース→グルコース
　　　　スクラーゼ　：スクロース→グルコース＋フルクトース
　　　　ラクターゼ　：ラクトース→グルコース＋ガラクトース
　　　　ペプシン　　：タンパク質→プロテオース、ペプトン
　　　　トリプシン　：タンパク質→プロテオース、ペプトン
　　　　ペプチターゼ：プロテオース、ペプトン→アミノ酸
　　　　リパーゼ　　：油脂→脂肪酸＋グリセリン
　　　　カタラーゼ　：過酸化水素→酸素＋水